Investigadores de la Universidad de Oxford desarrollaron una técnica que permite seguir en tiempo real la formación de estructuras semejantes a las cubiertas de los virus. El descubrimiento podría contribuir al desarrollo de tratamientos antivirales y nuevas vacunas.
Un equipo de científicos de la Universidad de Oxford consiguió observar, con resolución molecular y en tiempo real, cómo se ensamblan partículas semejantes a los virus. El avance permite comprender un proceso que durante décadas había resultado difícil de estudiar directamente: cómo numerosas proteínas consiguen organizarse espontáneamente para construir estructuras biológicas complejas.
La investigación, publicada el 16 de septiembre en la revista científica Nature, utilizó partículas artificiales compuestas por 60 unidades proteicas, diseñadas para reproducir características de las cubiertas que protegen el material genético de los virus. Estas estructuras, conocidas como cápsides, son fundamentales para su funcionamiento.
Hasta ahora, uno de los principales obstáculos para estudiar su formación era que las estructuras intermedias aparecen y desaparecen rápidamente. Los científicos podían analizar los componentes iniciales y las partículas terminadas, pero resultaba mucho más complicado seguir cada etapa de su construcción.
¿Cómo consiguieron observar el proceso?
Para superar esa dificultad, los investigadores combinaron dos técnicas: la fotometría de masas, que permite determinar la masa de moléculas individuales mediante la luz que dispersan, y un método para mantener confinadas las partículas durante su observación.
De esta manera, consiguieron medir repetidamente una misma estructura mientras nuevas proteínas se incorporaban a ella. El procedimiento permitió reconstruir las distintas etapas de su crecimiento y estudiar cómo interactúan sus componentes.
Los resultados revelaron que el ensamblaje no ocurre mediante una sucesión completamente aleatoria de uniones permanentes.
Inicialmente, las proteínas establecen conexiones débiles y reversibles. Cuando una combinación no resulta adecuada, puede deshacerse y permitir nuevos intentos. Sin embargo, cuando los componentes forman determinadas estructuras cerradas, sus múltiples conexiones les proporcionan mayor estabilidad.
Estas configuraciones funcionan como etapas intermedias que facilitan la construcción de la partícula completa.
Los científicos identificaron un momento especialmente importante: la formación de un anillo pentagonal integrado por cinco bloques proteicos mayores. Esta estructura constituye una de las primeras configuraciones estables del proceso y facilita las etapas posteriores del ensamblaje.
Así, entre miles de combinaciones posibles, las interacciones moleculares favorecen una cantidad relativamente pequeña de rutas que conducen a la estructura final.
¿Por qué es importante para la medicina?
Comprender cómo se forman las cubiertas proteicas de los virus podría ayudar a identificar nuevas estrategias para interferir en su ensamblaje.
En principio, conocer qué interacciones permiten construir estas estructuras facilitaría investigar cómo bloquear determinadas etapas y dificultar la formación de nuevas partículas virales.
El conocimiento también podría aprovecharse para diseñar partículas artificiales destinadas al desarrollo de vacunas y otras aplicaciones terapéuticas.
Sin embargo, los investigadores advierten que el experimento se realizó con un sistema artificial y no con un virus infeccioso completo. Por lo tanto, los resultados no representan todavía un nuevo tratamiento antiviral ni demuestran que el procedimiento pueda aplicarse directamente a todos los virus.
El principal avance consiste en disponer de una herramienta que permite observar y medir procesos de ensamblaje molecular que anteriormente resultaban difíciles de seguir.
La técnica podría utilizarse también para investigar cómo se forman otras estructuras biológicas complejas y comprender mejor los mecanismos físicos que permiten su organización.
Fuentes: Investigación publicada en Nature y comunicado de la Universidad de Oxford.
